Las Enzimas♥

Son proteínas catalizadoras muy potentes y eficaces que actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas, que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud.energía.

Casi todos los procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

Las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica. Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción no catalizada.

Deben tener una capacidad de interaccionar de forma específica y reversible con ligandos, que viene dada por su conformación espacial en el lugar de unión. Para que la enzima modifique el ligando (sustrato a partir de este momento) este debe “encajar” en el lugar de unión de la enzima. Por esto decimos que hay complementariedad geométrica entre enzima y sustrato.

Hay dos tipos de uniones de las enzimas con los sustratos:

♦Llave-cerradura.

Enlace inducido

¿Cómo es eso de Llave-cerradura en las enzimas?

Es cuando el sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera tal que este no cambia su forma.

El sustrato seria la llave y la enzima o centro activo la cerradura en este símil.

Observa la siguiente imagen para entender mejor la explicación.

¿Y el enlace inducido de qué se trata?

Es cuando el sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la enzima pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando un ambiente favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a este para proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la misma especificidad como en el enlace de tipo llave-cerradura, por lo que la enzima puede reaccionar con varios sustratos de conformaciones parecidas.

 

Importante:

-Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.

-No todos los catalizadores bioquímicos son proteínas.

-También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.

¿Las reacciones enzimáticas pueden ser afectadas?

¡Claro! por otras moléculas llamadas inhibidores enzimáticos, son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.

Mmm… ¿Qué es un cofactor?

Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de bajo peso molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima y a este complejo se le denomina holoenzima. Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones metálicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg, entre otros) y moléculas orgánicas.

Aquellos cofactores que están fuertemente unidos a la apoenzima son denominados grupos prostéticos; en otros casos los que están unidos débilmente a la apoenzima y actúan fundamentalmente como uno de los sustratos específicos de la reacción, se llaman coenzimas.

 

Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.

 

¿Sabías que las enzimas se clasifican?

Pues sí, sigue leyendo.

1-Oxido-reductasas EC1: Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de

Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a algún captor.
2-Las Transferasas EC2: Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula  a otra (aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos más diversos, transfiriendo grupos metilo, aldehído, glúcosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.
3-Las Hidrolasas EC3: Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua)de una molécula de agua.

El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan.
A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimio-tripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
4-Las Liasas EC4: Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos                         .5- 

Las isomerasas EC5: Transforman ciertas sstancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc.
6- Ligasas EC6: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados “fuertes” mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

Dato

Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricación de alimentos y producción de biocombustibles.

Algunas de estas actividades son las que aparecen en el siguiente cuadro.

Aplicación Enzimas utilizadas Usos
Procesador de alimentos

La amilasa cataliza la degradación

del almidón en azúcares sencillos.

Amilasas de hongos y plantas. Producción de azúcares desde el almidón, como por ejemplo en la producción de jarabe de maíz. En la cocción al horno, cataliza la rotura del almidón de la harina en azúcar. La fermentación del azúcar llevada a cabo por levaduras produce el dióxido de carbono que hace “subir” la masa.
Proteasas Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de proteínas en la harina.
Alimentos para bebés Tripsina Para pre-digerir el alimento dirigido a bebés.
 Elaboración de cerveza

Cebada germinada utilizada para

 la elaboración de malta.

Las enzimas de la cebada son liberadas durante la fase de molido en la elaboración de la cerveza. Las enzimas liberadas degradan el almidón y las proteínas para generar azúcares sencillos, aminoácidos y péptidos que son usados por las levaduras en el proceso de fermentación.
Enzimas de cebada producidas a nivel industrial Ampliamente usadas en la elaboración de cerveza para sustituir las enzimas naturales de la cebada.
Amilasa, glucanasa y proteasas Digieren polisacáridos y proteínas en la malta.
Betaglucanasas y arabinoxilanasas Mejoran la filtración del mosto y la cerveza.
Amiloglucosidasas y pululanasas Producción de cerveza baja en calorías y ajuste de la capacidad de fermentación.
Proteasas Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza.
Acetolactatodecarboxilasa (ALDC) Incrementa la eficiencia de la fermentación mediante la reducción de la formación de diacetilo.
Zumos de frutas

Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos.
Industria láctea

Queso de Roquefort.

Renina, derivado del estómago de animales rumiantes jóvenes (como terneros y ovejas). Producción de queso, usada para hidrolizar proteínas.
Enzimas producidas por bacterias Actualmente, cada vez más usadas en la industria láctea.
Lipasas Se introduce durante el proceso de producción del queso Roquefort para favorecer la maduración.
Lactasas Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.
Digestión de carne Papaína Ablandamiento de la carne utilizada para cocinar.
Industria del almidónGlúcosa y fructosa.

Amilasas, amiloglucosidasas y glucoamilasas Conversión del almidón en glucosa y diversos azúcares invertidos.
Glucosa isomerasa Conversión de glucosa en fructosa durante la producción de jarabe de maíz partiendo de sustancias ricas en almidón. Estos jarabes potencian las propiedades edulcorantes y reducen las calorías mejor que la sacarosa y manteniendo el mismo nivel de dulzor.
Industria del papel

Una fábrica de papel en Carolina del Sur.

Amilasas, xilanasas, celulasas y ligninasas Degradación del almidón para reducir su viscosidad, añadiendo apresto. Las xilanasas reducen el blanqueador necesario para la decoloración; las celulasas alisan las fibras, favorecen el drenaje de agua y promueven la eliminación de tintas; las lipasas reducen la oscuridad y las ligninasas eliminan la lignina para ablandar el papel.
Industria del biofuel

Celulosa en 3D.

Celulasas Utilizadas para degradar la celulosa en azúcares que puedan ser fermentados.
Ligninasas Utilizada para eliminar residuos de lignina.
Detergentes biológicos

Principalmente proteasas, producidas de forma extracelular por bacterias. Utilizadas para ayudar en la eliminación de tintes proteicos de la ropa en las condiciones de prelavado y en las aplicaciones directas de detergente líquido.
Amilasas Detergentes de lavadoras para eliminar residuos resistentes de almidón.
Lipasas Utilizadas para facilitar la eliminación de tintes grasos y oleosos.
Celulasas Utilizadas en suavizantes biológicos.
Limpiadores de lentes de contacto Proteasas Para eliminar restos proteicos de las lentes de contacto y así prevenir infecciones.
Industria del hule

Catalasa Para generar oxígeno desde el peróxido, y así convertir el látex en hule espumoso.
Industria fotográfica Proteasa (ficina) Disolver la gelatina de las películas fotográficas usadas, permitiendo así la recuperación de su contenido en plata.
Biología molecular

ADN de doble hélice.

Enzimas de restricción, ADN ligasa y polimerasas Utilizadas para manipular el ADN mediante ingeniería genética. De gran importancia en farmacología, agricultura, medicina y criminalística. Esenciales para digestión de restricción y para la reacción en cadena de la polimerasa.

 

Para finalizar este artículo y aclarar más lo antes visto hacer clic en  el link de abajo.

Enzimas

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